ویروس آنفلوانزا متعلق به خانواده اورتومیکسوویروس¬ها بوده و از سه نوعa ، b و cتشکیل شده است. ویروس آنفلوانزای گونه¬ی aو b حاوی دو گلیکوپروتئین سطحی به نام¬های هماگلوتینین (ha) و نورامینیداز (na) می¬باشد. ha از یک قسمت کروی به نام سر و یک قسمت میله ای به نام ساقه تشکیل شده است و یک گلیکوپروتئین هموتریمر شامل دو ساب یونیت به نام¬های ha1 و ha2 است. ha آنتی¬ژن اصلی در سطح پوشش ویروس می¬باشد. بیشتر عملکردهای ha تحت تاثیرگلیکوزیلاسیون جایگاه¬های ویژه روی ha می¬باشد. از آنجا که گلیکوزیلاسیون haدر فعالیت پیوند به رسپتور سلول میزبان، فعالیت فیوژن ، انتقال ویروس به داخل سلول میزبان، خواص آنتی¬¬ژنیک ویروس، بیماریزایی و رشد ویروس تاثیر بسزایی دارد، از طرفی گلیکوزیلاسیون ویژه میزبان هماگلوتینین روی کارآیی واکسن و پایداری آن مؤثر است. همچنین ممکن است تمایل ha برای گیرنده های سلولی به وسیله توالی قندهای بیرونی ویژه تنظیم گردد. بنابراین تعیین ترکیب گلیکوزیلاسیون هماگلوتینین ویروس آنفلوانزا ضروری به نظر می¬¬¬رسد. تعیین ساختار زنجیره الیگوساکاریدی ha ویروس آنفلوانزا می¬تواند گامی در راستای مطالعه¬ی بخش قندی ha های گلیکومهندسی شده¬ای باشد که می¬توانند در تولید واکسن با کارآئی بیشتر علیه این ویروس مورد استفاده قرار گیرند. ذدر این پژوهش، گلیکوپروتئین¬های ویروس آنفلوانزا با استفاده از دترجنت غیریونی اکتیل گلوکوپیرانوزید استخراج شدند، سپس ha با روش الکتروالوشن تخلیص گردید و بعد از جدا کردن زنجیره¬های الیگوساکاریدی آن از طریق دگلیکوزیلاسیون شیمیایی با تری فلوئورومتان سولفونیک اسید، قندهای موجود در ساختار قسمت گلیکانی آن با کروماتوگرافی لایه¬ی نازک مورد شناسایی قرار گرفت. این قندها شاملn- استیل گلوکزآمین، گالاکتوز، مانوز و فوکوز بودند.