در این کار، ساختار بلور آنزیم متیل گلی اکسال سنتاز در هم تافت با فسفات با حد تفکیک ? 1.08 و در هم تافت با مالونات و در غیاب فسفات با حد تفکیک ? 1.95 تعیین شده است. بر این اساس، آمینو اسیدهای درگیر در پیوند قطبی با یون فسفات، 13 lys، 35 thr، 37 thr، 38 thr و 56 gly و آمینو اسیدهای درگیر در پیوند قطبی با مالونات، 35 thr، 38 thr، 56 gly و 88 his هستند که از جمله آمینو اسیدهای محافظت شده در جایگاه فعال تمام پروتئین های همولوگ mgs می باشند. مقایسه این دو ساختار نشان می دهد که زنجیر پروتئینی متشکل از آمینو اسیدهای پرولین 82 تا آلانین 94 در ساختار آنزیم در هم تافت با مالونات به اندازه ? 20/4 جا به جا شده و باعث وسیع شدن شکاف منتهی شونده به جایگاه فعال آنزیم شده است. تطابق ساختاری mgs در هم تافت با مالونات با ساختارهای از پیش تعیین شده همولوگ های mgs نشان می دهد که مالونات، تأثیری مشابه آنالوگ حالت گذار واکنش و بازدارنده های ضعیف بر ساختار آنزیم دارد و جا به جایی این بخش از زنجیر پروتئین در ساختارهایی که در هم تافت با بازدارنده های ضعیف و آنالوگ حالت گذار واکنش هستند، مشهود است.