کربنیک انیدرازها (cas, ec 4.2.1.1) متالوآنزیم هایی هستند که به فروانی در تمام ارگانیزم ها وجود دارند و واکنش برگشت-پذیر هیدراسیون co2 به بی کربنات و پروتون را کاتالیز می-کنند. از سالیان پیش در پزشکی مهار این آنزیم ها به وسیله عوامل دیورتیک و ضد گلوکوم مورد توجه بوده است. اخیرا کاربردهای جدیدی نیز برای مهارکنندگان این آنزیم آشکار شده است مثل استفاده از آن ها به عنوان عوامل ضدتشنج، ضدچاقی، ضد درد، ضدتومور و ابزارهای تشخیصی. این آنزیم ها به شدت توسط انواع سولفونامیدهای آروماتیک وهتروسایکلیک و آنیون های فلزی معدنی مهار می شوند. به علاوه اخیرا دسته های دیگری از مهارکنندگان این آنزیم سنتز شده اند که دارای بخش های سولفونامید تغییر یافته می باشند. در این مطالعه با استفاده از ترکیبی از مدل سازی کامپیوتری و روش های مختلف اسپکتروسکوپی ازقبیل اسپکتروسکوپی مریی– فرابنفش، فلوئورسانس و دورنگ نمایی دورانی، اثر داروی گلی بن کلامید (دارای گروه سولفونیل اوره) بر روی ساختار و فعالیت آنزیم کربنیک انیدراز ii انسانی بررسی شد. این روش در مواردی که ساختار کریستالی یا تعیین شده توسط nmr در دسترس نباشد، می تواند اطلاعات ساختاری با ارزشی را فراهم کند. مطالعات سینتیکی نشان -داد که گلی بن کلامید فعالیت استرازی آنزیم را برای سوبسترای پارانیتروفنیل استات بوسیله مکانیزم رقابتی ساده مهار می کند. سنجش های فلوئورسانس نشان داد که گلی بن-کلامید در رفتاری وابسته به غلظت، نشر فلوئورسانس کربنیک انیدراز ?? انسانی را خاموش می کند. آنالیز اشترن– والمر داده های خاموش کنندگی فلوئورسانس در دماهای مختلف نشان می داد که فلوئورسانس ذاتی آنزیم از طریق مکانیزم پویا خاموش می شود. بررسی های ترمودینامیکی پارامترهای اتصال نشان داد که اتصال دارو به آنزیم خود به خودی می باشد و نیروی اصلی پیش برنده این اتصال، آب گریز می باشد. محاسبه شاخص آب گریزی سطحی پروتئین، دست ورزی شیمیایی تریپتوفان-های سطحی آن و نتایج cd نشان داد که اتصال دارو به آنزیم باعث القا قدری فشردگی در ساختار سوم آنزیم شده است و ساختارهای بدست آمده از مدل سازی کامپیوتری تایید کننده اطلاعات بدست آمده از مطالعات اسپکتروسکوپی بود.