در این پروژه از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالاز i انسانی استفاده شد. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شد و نیم رخ انرژی پتانسیل واکنش به دست آمد. اثر حلال روی نیم رخ انرژی واکنش با مدل cpcm محاسبه گردید. برای مطالعه اثرات الکترونی، بار اتم ها در حین واکنش توسط آنالیز nbo محاسبه شد. برای مدل سازی جایگاه فعال آنزیم، روش کلاستر به کار گرفته شد. گلی اکسالاز i، همی تیو استال را که از واکنش متیل گلی اکسال و گلوتاثیون حاصل می شود به s-d-لاکتویل گلوتاثیون تبدیل می کند. این آنزیم بر هر دو انانتیومر r و s سوبسترا عمل و آن ها را فقط به انانتیومر d-s-لاکتویل گلوتاثیون تبدیل می کند. برای انجام محاسبات از ساختار کریستالی آنزیم گلی اکسالاز i در کمپلکس با بازدارنده s-(n-هیدروکسی-n-(پارا یدوفنیل)کاربامویل) گلوتاثیون استفاده شد که این بازدارنده با دو گروه هیدروکسی کاربامویل خود به اتم zn جایگاه فعال متصل می باشد. مطالعه حاضر نشان می دهد که آمینو اسیدهای glu172 و glu99 به ترتیب با جدا کردن پروتون از اتم c1 انانتیومر s و r سوبسترا واکنش کاتالیستی را آغاز می کنند. در ادامه برای تشکیل محصول s-d-لاکتویل گلوتاثیون برای هر دو انانتیومر سوبسترا فقط glu172 پروتون را به یکی از سطح های مولکول سوبسترا اضافه می کند و هر دو گونه r و s از مولکول سوبسترا منجر به تشکیل محصول s-d می شود. نتیجه به دست آمده با نتایج تجربی همخوانی دارد. همچنین مشخص شد که محل ثابت نگه داشتن برخی از اتم های جایگاه فعال در مکانیسم واکنش تاثیر می گذارد. با توجه به تشکیل محصول s-d و همچنین سد انرژی فعالسازی مشخص شد که ساختارهای با انعطاف پذیری کمتر، مکانیسم واکنش و تشکیل فقط یک ساختار فضایی از محصول را به درستی پیش بینی می کنند.