از ویژگی‎های پروتئین‏ کینازهای یوکاریوتیک، وجود دو ناحیه ساختاری با هم تکامل‏یافته قطعه فعال‎کننده و زیردمین ghi می‏باشد. قطعه فعال‎کننده بین و شامل دو موتیف حفاظت‏شده آسپارتات-فنیل‏آلانین-گلیسین (dfg) و آلانین-پرولین-گلوتامات (ape) می‏باشد و زیردمین ghi نیز از مارپیچ‏های g، h و i تشکیل شده است. این دو قطعه توسط پل‏نمکی حفاظت‏شده‏‏ایی که بین گلوتامیک‎اسید موتیف ape و آرژنینی که در زیردمین ghi قرار دارد به یکدیگر مرتبط می‏شوند. پل‏نمکی حفاظت‏شده نقش مهمی در اتصال به سوبسترا و پروتئین‎های تنظیمی ایفا می‏کند. همچنین گلوتامات موتیف ape که در عمق ساختار پروتئین قرار دارد یک hot spot بیماریزای مهم است و گزارش شده در کینازهایret ، kit، jak3 و insr جهش گلوتامیک‏اسید ape با غیر فعال‏کردن کیناز بترتیب باعث بیماری hirschsprung، childhood-onset sporadic mastocytosis، childhood immunodeficiency و leprechaunism می‏شود. در این پژوهش ساختار طبیعی و جهش‏یافته پروتئین cdk2 مدل‏سازی و به روش شبیه‏سازی دینامیک مولکولی اثر جهش e172a در موتیف ape بر ساختار پروتئین بررسی گردید. جایگزینی گلوتامات موتیف ape با آلانین سبب از بین رفتن پل‏نمکی حفاظت‏شده‏‏ می‏گردد. مقایسه ساختار آنزیم طبیعی و جهش‎‏یافته نشان داد که در ساختار آنزیم جهش‏یافته تحرک ستون‏فقرات پروتئین، شعاع ژیراسیون، دسترس‏پذیری کل پروتئین و نیز اکسیژن ترئونین160 که فسفریلاسیون آن برای فعال شدن آنزیم ضروری است کاهش می‏یابد. این تغییرات می‏توانند تبدیل فرم غیرفعال به فرم فعال آنزیم را دشوارتر نمایند. نتایج شبیه‏سازی دینامیک مولکولی همچنین نشان داد در مدل جهش‏یافته دسترس‎پذیری جایگاه فعال آنزیم و نیز دسترس‏پذیری گروهی از اتم‏های متعلق به باقیمانده درگیر در اتصال cdk2 به سوبسترا و atp کاهش می‏یابد. همچنین در مدل جهش‏یافته پیوندهای هیدروژنی باقیمانده‎هایی که با atp برهمکنش می‎دهند تضعیف و پیوند هیدروژنی بین اتم نیتروژن ترئونین14 با اکسیژن فسفات بتا atp هم تشکیل نمی‏گردد. بطور کلی مطالعه ما ممکن است توضیحی باشد که چرا جهش گلوتامات موتیف ape به آلانین تبدیل فرم غیرفعال به فرم فعال، تمایل اتصال و نیز واکنش‏پذیری cdk2 به سوبسترا و atp را کاهش می‏دهد همانگونه که نتایج آزمایشگاهی در مورد سایر کینازها نشان داده‏است.