بتالاکتوگلوبولین (–lg?) یک پروتئین کروی شامل 162 اسید آمینه دارای وزن مولکولی 3/18کیلو دالتون فراوانترین پروتئین موجود در سرم شیر نشخوارکنندگان می¬باشد. –lg? دارای غلظت حدود gr/l 4-3 در شیر گاو می¬باشد. در ph فیزیولوژیک به صورت فرم دیمر است و به علت تشابه ساختار و توالی در خانواده لیپوکالین قرار گرفته است. ساختار –lg? با استفاده از اشعه ایکس مشخص شده و نشان می¬دهد، این مولکول شامل یک استوانه بتا (کالیکس) با هشت صفحه بتا موازی غیرهمسو، یک مارپیچ آلفا که کالیکس مرکزی را در برگرفته است. عملکرد زیستی این پروتئین به طور کامل شناخته نشده است. اگر چه این پروتئین قابلیت اتصال به بسیاری از لیگاندهای آبگریز مانند رتینول و اسید پالمتیک را دارا است. –lg? در واقع عامل اصلی حساسیت¬زایی، به خصوص در نوزادان می¬باشد. مطالعات بسیاری برای کاهش حساسیت¬زایی این پروتئین انجام شده است. هدف از این پژوهش بررسی میزان کاهش حساسیت¬زایی پروتئین بتالاکتوگلوبولین با ایجاد جهش¬هایی در ساختار زنجیره آمینواسیدی آن می¬باشد. به همین منظور جهش¬هایی در برخی از اپیتوپ¬های اصلی این پروتئین ایجاد شده است. پلاسمید مربوط به تولید پروتئین¬های جهش یافته به مخمر پیکیا پاستوریس تزریق شد و پس از تولید و خالص سازی پروتئین مورد نظر، خواص حساسیت¬زایی آن را با انجام آزمایش الایزا با پروتئین طبیعی مقایسه شد. از نتایج می توان نتیجه گرفت پیوند شدن کمتر ige به پروتئین¬های ?-lg جهش¬یافته نسبت به ?-lg طبیعی در افراد مبتلا به cma حاکی از کاهش حساسیت¬زایی با ایجاد جهش در اپیتوپ اصلی این پروتئین می¬باشد. در بخش بعدی ویژگی های اتصال رتینال به هر یک از –lg?های طبیعی و جهش¬یافته k69n با استفاده از روش uv-vis مقایسه شد نتایج بدست آمده نشان می¬دهد که ثابت اتصال رتینال به پروتئین طبیعی برابر (107 × 7/2)، در حالی که اتصال رتینال به نوع جهش¬یافته افزایش 3 برابری را نشان می¬دهد (107 × 1/8). به منظور بررسی محل اتصال رتینال از نرم¬افزار argus lab استفاده شد که نتایج حاصل از آن نشان داد، محل اتصال رتینال به lg? طبیعی و جهش¬یافته حفره کالیکس مرکزی است