نام پژوهشگر: فروغ ترازودار

مقایسه میزان فعالیت و مقاومت حرارتی آنزیم لاکتوپراکسیداز در شیر گاو و گاومیش رودخانه ای و آب پنیر تولیدی
پایان نامه وزارت علوم، تحقیقات و فناوری - دانشگاه شهید چمران اهواز - دانشکده دامپزشکی 1394
  فروغ ترازودار   مهدی زارعی

آنزیم لاکتوپراکسیداز در گاو یک متالوآنزیم حاوی آهن است که دارای یک زنجیره پلی پپتیدی با 612 اسید آمینه و وزن مولکولی تقریبی 78 کیلودالتون است. این آنزیم دومین آنزیم فراوان در شیرگاو بعد از زانتین اکسیداز است و به دلیل تأثیرات ضد میکروبی که در شیر خام اعمال می نماید بسیار مورد توجه می باشد (2). اثرات ضدمیکروبی این آنزیم به همراه یون تیوسیانات و پراکسید هیدروژن جهت بهبود کیفیت میکروبی شیر خام بسیار مورد توجه قرار گرفته است و اثرات کشندگی و مهارکنندگی آن بر روی بسیاری از باکتری های موجود در شیر ثابت شده است. آنزیم لاکتوپراکسیداز یکی از مقاوم ترین آنزیم ها در برابر حرارت در شیر گاو است. که با حرارت پاستوریزاسیون (63 درجه سانتیگراد به مدت 30 دقیقه یا 72 درجه سانتیگراد به مدت 15 ثانیه) تنها به مقدار کمی غیرفعال می شود. با توجه به نتایج تحقیقات مختلف، می توان گفت که جهت غیرفعال کردن این آنزیم در شیر گاو، دمای 78 درجه سانتیگراد به مدت 15 ثانیه یا 80 درجه سانتیگراد به مدت 5/2 ثانیه لازم است (6، 13). به دلیل مقاومت حرارتی این آنزیم در شیر گاو، این آنزیم به عنوان شاخص پاستوریزاسیون خامه مطرح می باشد (5). عمده مطالعات صورت گرفته بر روی این آنزیم در مورد شیر گاو بوده است و اطلاعات محدودی در رابطه با این آنزیم در شیر سایر پستانداران در دسترس است. در تحقیقات مختلف میزان آن در شیر گاو از 2/1 تا 4/19 واحد در میلی لیتر گزارش شده است. میزان این آنزیم در شیر گوسفند و بز نیز در چندین مطالعه مورد توجه قرار گرفته است و نتایج متفاومتی در مورد میزان این آنزیم در شیر بز و گوسفند ارائه شده است. همچنین میزان آن در شیر نژادهای مختلف بز متفاوت گزارش شده است (9). بر اساس نظر kelly و fox (2006)، میزان این آنزیم در شیر گونه های مختلف حیوانات بسیار متفاوت است (5). با توجه به اینکه در رابطه با میزان فعالیت و مقاومت حرارتی این آنزیم نیز در شیر گاومیش اطلاعات بسیار کمی در دسترس است، بنابراین مطالعه حاضر با هدف مقایسه میزان فعالیت و مقاومت حرارتی آنزیم لاکتوپراکسیداز در شیر گاو و گاومیش رودخانه ای طراحی گردیده است.