نام پژوهشگر: رباب اکبری

ترمودینامیک برهمکنش دودسیل تری متیل آمونیوم برمید با لیزوزیم در دماها و ph های مختلف
پایان نامه دانشگاه بین المللی امام خمینی (ره) - قزوین - دانشکده علوم پایه 1388
  رباب اکبری   علی اکبر صبوری

در این پروژه ترمودینامیک برهمکنش dtab با لیزوزیم در phهای 0/7 و 0/9 در سه دمای ?25، ?30 و ?35 در حضور بافر فسفات با استفاده از داده های کالریمتری تیتراسیونی همدما بررسی شده است. با استفاده از تئوری توسعه یافته حلالیت، غیرطبیعی شدن لیزوزیم و اثر ماده فعال سطحی بر روی پایداری این پروتئین نشان داده می شود. به طور کلی در برهمکنش های پروتئین – ماده فعال سطحی، برهمکنش های الکترواستاتیکی غالبا" گرمازا و برهمکنش های هیدروفوبیکی غالبا" گرماگیر هستند، چون در این پروژه، برهمکنش لیزوزیم با dtab به صورت یک فرایند گرماگیر آغاز و ادامه این برهمکنش با دریافت گرمای بیشتری پیش می رود، می توان نتیجه گرفت که برهمکنش های الکترواستاتیکی به حدی ضعیف هستند که مغلوب برهمکنش های هیدروفوبیکی می شوند. این مسأله با بار سطحی لیزوزیم و بار datb که یک ماده فعال سطحی کاتیونی است، نیز همخوانی دارد. چراکه لیزوزیم در ph زیر ph ایزوالکتریک، بیشتر دارای بار مثبت است و dtab نیز یک سورفکتانت کاتیونی است، بنابراین برهمکنش از نوع الکترواستاتیکی (سر به سر) بسیار ضعیف بوده و مغلوب برهمکنش هیدروفوبیکی (که نتیجه برهمکنش دم ماده فعال سطحی با قسمت آب گریز و غیرقطبی پروتئین است) می شود که این امر نیز با مقدار مثبت همخوانی دارد. از طرفی مقدار بسیار کوچک و منفی نیز تأییدی بر برهمکنش های بسیار ضعیف الکترواستاتیکی است. زیرا مقدار بسیار کوچک و منفی نشان دهنده این موضوع است که حل شونده بیشتر توسط مولکول های آب احاطه شده است و پیوندهای حلال- حلال را تقویت می کند. بنابراین برهمکنش های هیدروفوبیکی نقشی مهم و بزرگ در غیرطبیعی شدن لیزوزیم دارند. مقدار آنتالپی غیرطبیعی شدن لیزوزیم در 0/7=ph بزرگتر از 0/9=ph است و هرچه مقدار آنتالپی غیرطبیعی شدن پروتئین بیشتر شود، پروتئین سخت تر غیرطبیعی می شود و کار لازم برای تخریب ساختار پروتئین افزایش می یابد، بنابراین لیزوزیم در 0/7=ph پایدارتر است (یعنی ساختار لیزوزیم در 0/7=ph نسبت به 0/9=ph از تخریب و غیرطبیعی شدن گریزان است).