فتوپروتئین ها، پروتئین های تنظیم شونده به کلسیم هستند که نور ساطع می کنند. تاکنون، بیشترین بررسی ها روی فتوپروتئین های کلنترات مثل اکورین و اوبلین انجام شده است و هیچ اطلاعی در مورد مکانیسم فتوپروتئین های کتنوفور از جمله نمیوپسین و معماری جایگاه اتصال آن به کلنترازین وجود ندارد. در این تحقیق بعضی از آمینواسیدهای مهم درگیر در حفره اتصال کلنترازین نمیوپسین توسط رزیدوهای متناظر با فتوپروتئین های بسیار شناخه شده فوق جایگزین گردید. بدین منظور جهش های w59k، l127w و v183t با در نظر گرفتن شبکه پیوند هیدروژنی در اطراف حلقه های مهم کلنترازین انجام شد. بر خلاف انتظار، غیر از جهش یافته v183t که 75% فعالیت نمیوپسین وحشی را دارا بود، سایر جهش ها هیچ گونه فعالیتی از خود نشان ندادند. جهش یافته v183t در غلظت های بالاتری از کلسیم فعال می شد و طول موج حداکثر طیف بیولومینسانسی آن، حدود 20 نانومتر نسبت به فرم وحشی جابجایی آبی داشت (470 در مقابل 490 نانومتر). احتمالا کاهش سطح در دسترس بعضی از آمینواسیدهای کوئوردینه شونده با کلسیم باعث کاهش حساسیت به کلسیم این جهش یافته شده است. این جهش یافته در سایر خصوصیات تفاوتی با نمیوپسین طبیعی نداشت. اسپکتروسکوپی cd و فلوئورسانس و مدلسازی ملکولی نشان داد که تغییرات ساختاری در جهش یافته ها به ویژه l127w نسبت به فرم وحشی محسوس است. عدم فعالیت در موتانت های w59k و l127w و کاهش فعالیت در موتانت v183t، دلیلی بر وجود این آمینواسیدها در حفره اتصال یا نقششان در مکانیسم عمل است. به نظر می رسد چینش آمینواسیدها در حفره اتصال به کلنترازین مربوط به دو خانواده کلنترات و کتنوفور نسبت به هم متفاوت هستند طوری که جایگزینی این آمینواسیدها با آمینواسیدهای متناظرشان از خانواده دیگر (نظیر جهش های این تحقیق) یکپارچگی مورد نیاز جهت عملکرد بیولومینسانسی آن را از بین برده و چنان تغییرات ساختاری را منجر می شود که باعث غیرفعال شدن یا کاهش فعالیت این پروتئین می گردد.