نتایج جستجو برای: فیبریل
تعداد نتایج: 51 فیلتر نتایج به سال:
مقدمه: ساختار انعطاف پذیر پروتئین باعث می شود که پروتئین ها به سمت تشکیل تجمعات نظم یافته (فیبریل آمیلوئیدی) هدایت شوند. این حالت برای پروتئین های ضروری مانند انسولین که کاربرد دارویی دارند، یک مشکل مهم تلقی می شود. بررسی فرایند فیبریل زایی از طریق القاء و مهار آن با استفاده از ترکیبات خاص مانند مشتقات آروماتیک می تواند اطلاعات مفیدی در جهت پایدارسازی ساختار پروتئین در اختیار قرار دهد. روش ها: ...
یکی از موضوعات مورد بحث در زمینه مطالعه پروتئین ها، تشکیل تجمع و آمیلوئید می باشد که در چند سال اخیر بیش از پیش مورد توجه قرار گرفته است ولی هنوز در چگونگی بوجود آمدن آمیلوئید و اثر مخرب آن ابهامات بسیاری وجود دارد. تشکیل فیبریل های آمیلوئیدی باعث بیماری های خطرناکی مانند آلزایمر و پارکینسون در انسان می شود. پی بردن به مکانیسم تشکیل فیبریل می تواند در راه یافتن درمان برای این بیماری ها بسیار مف...
فیبریل های آمیلوئید از متراکم شدن کند حالت های حد واسط تا حدی تا خورده پروتئین ناشی می شود. در این مطالعه ما کینتیک تشکیل فیبریل آلفا-لاکتالبومین و جلوگیری از تشکیل آن به وسیله s?-کازئین در حضور و غیاب عامل ازدحام دکستران (kda 68( را مقایسه کردیم. نتایج ما نشان می دهد که s?-کازئین یک مولکول چاپرون که در شیر گاو یافت می شود و بعضی از ویژگی های پروتئین های شوک حرارتی کوچک (shsp) را نشان می دهد در...
کربوکسی متیل سلولز استفاده شده در گل های حفاری چاه نفت به دلیل خواص رئولوژیکی پایین و میزان هدر رفت بالای آب نیاز به بهبود کارآیی دارند. با توجه به اینکه نانو ذرات سلولزی دارای ویژگی های منحصر به فردی هستند و در ترکیب با مواد دیگر می تواند ویژگی های آن ها را به نوعی تغییر و بهبود دهند، در این تحقیق، اثر افزودن نانو ذرات سلولزی (نانو فیبریل و کریستال سلولز) بر ترکیب کربوکسی متیل سلولز مورد استفا...
بیماری آلزایمر، یکی از مهمترین مشکلات بهداشتی-درمانی در جهان می باشد. دو نشانه پاتولوژیکی این بیماری عبارتند از پلاک های بتا آمیلوئیدی خارج سلولی و نوروفیبریلاری تانگلهای درون سلولی. ab1-40 در حدود90 % از آمیلوئید های بتا حاصل از پردازش app را تشکیل می دهد که به صورت محلول می باشد. کروسین یکی از ترکیبات رنگی موجود در زعفران و جزو کارتنوئید های غیر معمول محلول در آب، به واسطه گلیکوزیلاسیون بالای...
تغییر ساختار ناشی از پیچش های نامناسب بیش از 20 پروتئین و پپتید با توالی و ساختار مختلف که به صورت طبیعی در بدن وجود دارند باعث تشکیل فیبریل های آمیلوییدی و به طبع آن بیماری های مربوطه می شوند. ساختار فضایی و شکل سه بعدی آمیلوییدها ارتباط موثری با سمیت آنها بر سلول دارد. لیزوزیم نیز به عنوان یک پروتئین آنزیمی و مدل پروتئین های کروی در ایجاد بیماری های نقش موثری ایفا می کند. فیبریل های لیزوزیم ت...
اشتباه تاخوردن برخی از پروتئین ها که اغلب همراه با تجمعات پروتئینی می باشد، عموما فیبریل های آمیلوئیدی نامیده می شود. تشکیل فیبریل ها یک رویداد پاتوژنیک در بیماری آلزایمر است. از این رو، مهار تشکیل فیبریل یک روش درمانی محسوب می گردد. طراحی منطقی مهارکننده های تشکیل فیبریل نیازمند روشن سازی مراحل و سینتیک تشکیل فیبریل می باشد. با وجود تلاش های زیادی که در زمینه شناخت چگونگی تشکیل فیبریل های آمیل...
بیماری آلزایمر یک اختلال عصبی پیش رونده و برگشت ناپذیر است و این بیماری از نگرانی های اجتماعی و اقتصادی در کشورهای توسعه یافته و در حال توسعه است. دو نشانه پاتولوژیکی این بیماری پلاک های بتا آمیلوئیدی خارج سلولی و نوروفیبریلاری تانگلهای درون سلولی است.)40-1amyloid beta (a? حاصل پردازش amyloid precurcer protein (app) است.) ?-casein (?-cnپروتئین شیر می باشد و دارای عملکرد چاپرونی است. این مولکول ...
ترانس گلوتامیناز بافتی (ttg) عضوی از خانواده ترانس گلوتامیناز ها بوده که تشکیل باند ایزوپپتیدی را کاتالیز می کنند.. در برخی از بیماری های زوال اعصاب مانند آلزایمر، هانتیگتون و پارکینسون نیز افزایش میزان بیان این پروتئین گزارش شده است. در بیماران مبتلا به پارکینسون، باند ایزوپپتیدی حاصل از کاتالیز آنزیمی در اجسام لووی مشاهده شده است. در مغز بیماران مبتلا به آلزایمر ، در پلاک های سنیل علاوه بر حض...
اندرکنش قندهای احیا کننده با پروتیین ها منجر به ایجاد یک سری واکنش های آبشاری می شود که به واکنش گلایکه شدن یا میلارد معروفند که نقش مهمی در ایجاد عوارض دیابت ایفا می کند. در این مرور کوتاه، تغییرات ساختاری آلبومین سرم خون گلایکه شده (ghsa) توسط قندهای مختلف در زمان های گوناگون انکوبه شدن که در متون علمی گزارش شده به همراه مطالعات گروه ما گزارش می گردد. مطالعات گروه ما نشان می دهد آلبومین سرم ا...
نمودار تعداد نتایج جستجو در هر سال
با کلیک روی نمودار نتایج را به سال انتشار فیلتر کنید