هدف از انجام این پژوهش، مدل¬سازی فرآیند تشویه مولیبدنیت در بسترهای سیالی در هنگام جوش خوردن ذرات به یکدیگر می¬باشد. به¬منظور بررسی رفتار بستر سیال تحت جوش خوردن ذرات در طی انجام فرآیند، یک مدل ریاضی بر مبنای تئوری دو فازی سیالیت ارائه شده¬است. بر مبنای این تئوری، بستر سیال به دو فاز پراکنده و پیوسته تقسیم می¬گردد. با در نظر گرفتن این دو فاز در بستر سیال، به منظور شبیه¬سازی فرآیند تشویه کنسانتره مولیبدنیت، معادلات موازنه جرم، سرعت، انرژی و همچنین معادلات مربوط به جوش خوردن ذرات درون بستر نوشته شده و رفتار بستر سیال پس از حل همزمان این معادلات در حین انجام این فرآیند مشخص خواهد شد. تاثیر پارامترهای مهمی همچون دما¬، اندازه ذرات، سرعت و تغییرات غلظت گاز خروجی در دو حالت جوش خوردن و جوش نخوردن ذرات در نظر گرفته شده¬است. نتایج به دست آمده از این مدل با داده¬های آزمایشگاهی مقایسه گردیده است. نتایج مقایسه نشان دهنده این امر هستند که دقت خوبی بین داده¬های حاصل از مدل و نتایج آزمایشگاهی وجود دارد. نتایج نشان¬دهنده این واقعیت¬اند که دما مهم¬ترین تاثیر را در تشویه فرآیند کنسانتره مولیبدنیت را داراست. این تاثیر به گونه¬ای است که در حالت جوش نخوردن ذرات به یکدیگر با افزایش دما در محدوده 650-500 درجه سانتی¬گراد، درصد تبدیل نیز افزایش می¬یابد اما با جوش خوردن ذرات، این درصد کاهش می¬یابد. اندازه ذرات نیز در این فرآیند از اهمیت ویژه¬ای برخوردار می¬باشد. هنگامی که بستر در معرض جوش خوردن ذرات قرار می¬گیرد با کاهش اندازه ذرات از یک حد معین، درصد تبدیل کاهش می¬یابد. نتایج نشان¬ می¬دهند که تغییرات سرعت در این فرآیند تاثیر چندانی بر میزان اکسید شدن گوگرد موجود در مولیبدنیت ندارد.

چکیده ندارد.

به منظور بررسی مهار آنزیم آلفا آمیلاز مزوفیل bacillus kr-8104 توسط آکاربز دو اسید آمینه ی سرین 105 و تایروزین 175 موجود در نزدیکی جایگاه فعال به اسید امینه های معادل در آلفاآمیلاز bacillus subtilis که مقاوم به آکاربز می باشد تغییر یافتند. در موتان tyr175phe حذف پیوند هیدروژنی تایروزین با gln205 که در کنار ریشه ی کاتالیتیک glu208 قرار دارد منجر به کاهش میزان مهار شده است.در موتان ser105phe حذف پیوند هیدروژنی گروه جانبی که احتمالا با نیتروژن گر.ه آکاروِیوزین در آکاربز می باشد، باعث کاهش مهار شده است.km ،kcat و آنتروپی کمپلکس فعال شده ی آنزیم سوبسترا در هر دو موتان نسبت به آنزیم وحشی کاهش یافته است. کاهش آنتروپی احتمالا با محدود کردن انواع کانفورماسیونهای کمپلکس فعال آنزیم سوبسترا و سفت کردن ساختار ناحیه ای آنزیم منجر به افزایش تمایل آنزیم به سوبسترا شده است که توسط برهمکنشهای هیدروفوب دو اسیدآمینه ی جدید فنیل آلانین به وجود آمده است . آین دو جهش تغییری در پروفایل ph آنزیم ایجاد نکرده اند که دلیلی بر عدم تغییر pka اسیدآمینه های کاتالیتیک در اپر موتاسیون می باشد.