نتایج جستجو برای: تجمع آمیلوئیدی
تعداد نتایج: 7193 فیلتر نتایج به سال:
بسیاری از مطالعات انجام شده در سالهای اخیر نشان میدهد که ترکیبات حلقوی پلی فنلی که به وفور در بسیاری از گیاهان وجود دارند قادر به مهار تشکیل فیبریلهای آمیلوئیدی هستند. با اینحال مکانیسم دقیقی که بدان وسیله این ترکیبات طبیعی روند تشکیل تجمعات آمیلوئیدی را تحت تاثیر قرار میدهند بطور کامل شناسائی نشده است. گیاه خارمریم (Silybum Marianum) از جمله گیاهان دارویی میباشد که دارای خواص درمانی بسیار زیاد...
در این تحقیق برهم کنش سه کمپلکس گالیم دی استیل کورکومین، ایندیم دی استیل کورکومین و وانادیل دی استیل-کورکومین با لیزوزیم سفیده ی تخم مرغ مورد مطالعه قرار گرفته است. لیزوزیم یک پروتئین کروی شامل شش تریپتوفان در توالی اسیدآمینه های 28، 62، 63، 108، 111 و 123 است و با نام مورامیداز نیز شناخته می شود. با توجه به اهمیت خواص بیولوژیکی و دارویی سه ترکیب گالیم دی استیل کورکومین، ایندیم دی استیل کورکومی...
تعداد قابل توجهی از بیماری های انسان از جمله بسیاری از اختلالات عصبی با تشکیل تجمعات پروتئینی پایدار، منظم و رشته ای که بنام فیبریل های آمیلوئیدی نامیده می شوند همراه است و بدین سبب به آنها بیماری های آمیلوئیدی گفته می شود. در این حالت یک پروتئین خاص یا بخشی از پروتئین از حالت محلول و طبیعی خود به فیبریل های نامحلول تغییر می یابد که در بافت ها و اندام های مختلف تجمع می یابند؛ بنابراین مطالعه پر...
برخی از بیماری¬ها مانند بیماری آلزایمر و آمیلوئیدی شدن لیزوزیم ناشی از تشکیل تجمع¬های پروتئینی هستند. پپتیدازهای تجزیه کننده¬ی آمیلوئید بتا مانند نپریلایزین و آنزیم تجزیه کننده¬ی انسولین می¬توانند تجمع¬های آمیلوئید بتا را تجزیه کنند. در این پروژه به بررسی اثرات پروتئولیتیکی آنزیم¬های تریپسین و آلفا- کیموتریپسین روی تجمع¬های لیزوزیمی پرداخته شد. روش طیف¬سنجی فلورسانس و میکروسکوپ نیروی اتمی برای ...
زمینه و هدف:تجمعات پروتئین آمیلوئید بتا (Aβ) که سازنده اصلی پلاکهای سنیل میباشد یکی از عوامل مهم پاتولوژیکی است که منجر به بیماری آلزایمر می گردد. ترکیباتی که قادر به مهار تشکیل فیبرهای Aβ بشود و یا باعث کاهش سمیت ناشی از این فیبرها گردند ممکن است ارزش درمانی برای بیماری آلزایمر داشته باشند. در حالیکه انتظار میرود کورکومین بهعنوان یک دارو در درمان آلزایمر تجویز شود اما بهعلت پایداری پایین...
بیماری آلزایمر، بدلیل پلاکهای آمیلوئیدی تشکیل شده از تجمع پپتیدهای آمیلوئید بتا به صورت فیبریل و همچنین عدم تعادل در غلظت یونهای فلزی موجود در مغز ایجاد می شود. پلاکها در شکاف سیناپسی تشکیل می شوند و این مکان به طور غیرطبیعی، حاوی غلظت های بسیار بالایی ازپپتید آمیلوئید بتا، یون های فلزی آهن و مس می باشد. شلاته کردن یون های فلزی به عنوان یک روش درمانی در درمان بیماری آلزایمر پیشنهاد شده است. در ...
زمینه و هدف: بیماریهای تحلیل برنده سیستم عصبی به دلیل عواملی چون افزایش جمعیت سالمندان، افزایش طول عمر و فقدان داروهای موثر یک معضل جهانی می باشد. به نظر می رسد مولکولهای دارای حلقه های آروماتیک بوسیله مهار یا تغییر تجمع آمیلوئیدی و مانع شدن از ایجاد الیگومرها و فیبریلها که عامل بوجود آورنده این بیماریهاست نقش محافظت کننده از نورونها ایفا می کنند. در مطالعه حاضر اثرات مهاری 1و3و5 تری فنیل بنزن ...
مقدمه: بیماری آلزایمر به عنوان شایع ترین بیماری تحلیل برندۀ عصبی وابسته به سن، دو درصد از جمعیت های سالخوردۀ عمومی را تحت تأثیر قرار می دهد. پلاک های آمیلوئیدی و کلاف های رشته ای داخل نورونی دو نشانۀ اصلی بیماری آلزایمر هستند که معمولاً با آنژیوپاتی آمیلوئید در مغز در ارتباط هستند. عدم تعادل بین تولید آمیلوئید بتا از پروتئین پیش ساز آمیلوئید و حذف آن از مغز عامل اصلی تجمع آمیلوئید بتا و بیماری ز...
چکیده آنزیم اورهآز (EC.3.5.1.5) از دسته هیدرولازها است که هیدرولیز اوره را به آمونیاک و دی اکسیدکربن کاتالیز میکند. این آنزیم کاربردهای مختلفی در متابولیسم نیتروژن، تهیه واکسن، کیتهای تشخیص اوره، صنایع نوشابهسازی و غیره دارد. در این تحقیق از نانورشتههای آمیلوئیدی حاصل از آلبومین سرم گاوی بهعنوان بستری جدید برای تثبیت آنزیم اورهآز استفاده شد. تولید نانو رشتههای آمیلوئیدی با سه تکنیک طیف...
تجمع پروتئین از طریق دو مکانیسم منظم (فیبریل های آمیلوئیدی) و نامنظم ( آمورف) توسعه می-یابد. تحت شرایط استرس دمایی ، ph و ... پروتئین ها کنفورماسیون غیر طبیعی پیدا می کنندکه منجر به تجمع یا aggregation می شود. چاپرون ها خانواده ای از پروتئین ها هستند که باعث تا خوردن و یا فولدینگ مجدد می گردند. بتاکازئین عضوی از خانواده کازئین ها می باشد که دارای فعالیت چاپرونی است. مولکول های کوچک ترکیباتی با...
نمودار تعداد نتایج جستجو در هر سال
با کلیک روی نمودار نتایج را به سال انتشار فیلتر کنید